Un
oscillatore biochimico può essere ricostruito in vitro con tre
proteine purificate: quelle provenienti dalla esposizione delle proprietà principali di alcuni
ritmi circadiani, nell’arco di una periodicità media di 24 h.
Analizzando la base biochimica di questo oscillatore e misurando le iterazioni dipendenti dal tempo delle tre proteine (KaiA, KaiB, e KaiC) tramite microscopia, elettronica ed elettroforesi, viene sincronizzata la formazione dei complessi fra le proteine del Kai.
I dati vengono usati per derivare un modello dinamico per produrre un oscillatore in vitro che riproduce esattamente i ritmi dei complessi di KaiABC e di “fosforizzazione” di KaiC (che è costante secondo le osservazioni biofisiche, delle diverse interazioni della proteina del Kai).
Se viene effettuato un trasferimento di energia, accade un fenomeno di risonanza di fluorescenza (“CERCHIO”) a conferma che lo scambio di
monomero fra gli
esameri di KaiC.
Il modello dimostra che, all’interno della funzione di questo monomero, lo scambio può essere quello di effettuare la sincronizzazione fra gli
esameri di KaiC, presenti nella reazione, che sostiene un aumento di oscillazione.
Per concludere, applicando le prime analisi di perturbazione effettuata da un oscillatore in vitro, usando la temperatura ad impulsi per ripristinare la fase dell''oscillatore di KaiABC, vengono verificate le caratteristiche che sono state ripristinate da ritmi circardiani simulate da un unico oscillatore.
Questo studio analizza un
movimento ad
orologeria (circardiano) ad un livello senza precedenti all’interno di una particolare molecola.
Altri abstract su Appunti scientifici - Delucidazioni circa l’abbozzo di un movimento ad orologeria circadiano (vitro)